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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖量子个人的繁多性和好多N-glycoproteins低把你想表达出来平均水平能让对N-glycosylation架构的表现的说明也十分难题。在检验低丰度的N糖基化突显球血清质质或肽段时,这当中参杂大量未突显的球血清质质肽断,这很易将低丰度的糖基化突显球血清质质肽段的无线信号掩盖了一些。凝素亲和法是目前为止糖球血清质质质组学中app较广泛的破乳聚集措施。凝集素(lectin)是一个类糖融入球血清质质质,能专注判断某一些唯一性架构的单糖或聚糖中当前的糖基回文序列而与之融入,植物的根与糖链可逆转非共价融入,糖球血清质质或糖肽被凝集素截获往后,一般 用当前的单糖顺利通过竞争性融入凝集素将糖球血清质质或糖肽洗刷下去。 蛋清质经由酶解后使用凝集素(lectin)生物富集N-糖基化肽段,随后用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中肿瘤切除无线连接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该整理因受Asn大原子量加强2.9890Da。到最后用高精密度LC-MS质谱仪在线检测脱糖后的肽段,能够大数据检索大orcale,明确脱糖后大原子量及其的理论大原子量的变换以其糖基化掩盖肽段的字段,若想明确该蛋清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点明确然后,再使用label-free的关键技术对其确定一定量介绍。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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